PL EN
Human erythrocyte lactate dehydrogenase activity changes in the presence of some alcohol dehydrogenase inhibitors
 
More details
Hide details
 
Rocz Panstw Zakl Hig 2004;55(3):229-234
 
ABSTRACT

STRESZCZENIE
Celem badań była ocena wpływu znanych inhibitorów i substratów dehydrogenazy alkoholowej (ADH; E.C. 1.1.1.1), cymetydyny, 4-metylopirazolu (4MP), EDTA oraz etanolu i metanolu na aktywność dehydrogenazy mleczanowej (LDH; E.C. 1.1.1.27). Aktywność LDH była mierzona spektrofotometrycznie w przygotowanych in vitro rozcieńczonych hemolizatach, otrzymanych z erytrocytów ludzkich. Reakcja przebiegała w obecności wymienionych związków przy stężeniu 0,01; 0,10 i 1,00. W przypadku etanolu oraz metanolu zastosowano stężenia 12,50; 25,00 i 50,00 mM. Reakcja przebiegała w temp 37°C w pH 7,5, natomiast zmiany absorbancji mierzono przy λ=340nm. Zaobserwowano istotny statystycznie spadek aktywności LDH w obecności cymetydyny oraz EDTA. Zarówno 4-metylopirazol, etanol jak i metanol nie wykazywały bezpośredniego wpływu na redukcję pirogronianu do mleczanu.

 

ABSTRACT
The aim of the study was to evaluate the effect of alcohol dehydrogenase (ADH; E.C. 1.1.1.1) inhibitors and substrates: cimetidine, 4-methylpyrazole (4MP), EDTA, ethanol and methanol on lactate dehydrogenase (LDH; E.C. 1.1.1.27) activity. The activity of LDH was spectrophotometrically determined in in-vitro prepared diluted hemolysates obtained from human erythrocytes with mentioned compounds at the concentrations 0.01, 0.1, 1.0 mM of cimetidine, EDTA, 4MP and 12.5, 25.0, 50.0 mM of ethanol and methanol. The reaction was conducted at 37°C in pH7.5 and changes of optical density was measured at λ=340nm. LDH activity was significantly inhibited by 0.10 mM (p

eISSN:2451-2311
ISSN:0035-7715
Journals System - logo
Scroll to top